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starkeeper.
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L'esame di proteine e metabolismo si svolge mediante un orale finale.
Questo corso verte sui meccanismi catalitici di numerose proteine, sul metabolismo del ferro, rame e zinco, sui vari sistemi che generano ed eliminano i radicali liberi ed infine sulle varie proteasi cellulari.
Il corso è molto impegnativo, sicuramente il più complesso e difficile della specialistica. E' consigliatissimo seguire sia per prendere dei buoni appunti senza lasciarsi sfuggire nemmeno mezza parola, sia perchè le prof si ricordano se non hai seguito. E' fondamentale avere dei buoni appunti dato che le slide sono ridicole e non esiste libro che tratta di questi argomenti.
E' consigliata una preparazione di più di un mese. Ci sono moltissime cose da ricordare difatti la difficoltà principale di questo esame è data dalla mole di cose da sapere. Ci sono anche molte formule e cicli da saper disegnare per bene dato che vengono chiesti. Consiglio infatti di fare degli schemi che aiutino a ricordare di ogni enzima e argomento le cose più importanti e di disegnare più e più volte i vari cicli e formule.
I voti sono in genere bassi come 24, 26, raramente di più. Anche se si studia molto c'è sempre il fattore C in quanto talvolta capita che vengono fatte domande su cose non fatte e dette a lezione.. quindi ti giochi alcuni punti solo per questo.
Per l'anno accademico 2008/2009 abbiamo preparato dei buoni appunti che potete trovare qui: http://sites.google.com/site/starkeeper87/bcm, molto utili per passare l'esame. Ci sono alcune imprecisioni (non dovute a noi) ma studiando per bene e seguendo vengono fuori. Ripeto cmq di seguire le lezioni e prendere appunti nuovi che se spiegano un argomento che l'anno precedente non hanno spiegato poi ci rimanete fregati..
Domande e commenti degli studenti (grazie a tutti!):CITAZIONELisa
Mi hanno chiesto il proteosoma, il meccanismo della glutatione perossidasi (anche il disegno ovviamente), a quale proteina assomiglia (Tioredossina reduttasi) e quali sono le differenze con questa, e il glutatione cosa è, a che serve e la struttura.
Una domanda strana che mi hanno detto è lo stato ossidoreduttivo del selenio... 2?
h4ck3rz1n3
Eme e biosintesi con disegni, regolazione del metabolismo dell'eme. domanda : quale enzima dell'eme è controllato dalla concentrazione del Ferro ? (risp: ALA Sintasi). Caspasi in generale , sito attivo, domini tipici.
Ary85
la Ciriolo inizia dicendo..."parliamo di monossigenasi a flavina...."..ehehe..Io sono partita subito parlando del meccanismo in generale e ne ho scelta una (non proprio a caso)...quella con l''FMN ossia la para idrossifenil acetato idrossilasi...ho disegnato il meccanismo catalitico...cioe spiegando come funziona questo tipo di monossigenasi e ho disegnato l'anello isoallosazinico spiegando dove si lega l'ossigeno etc etc..
Dopo la Rossi mi domanda.."quali sono i meccanismi che la cellula può adottare per eliminare il rame in eccesso?...e da li sono partita parlando di ATP7A e poi delle metallotioneine....
Diciamo che conta molto da come inizi (come al solito)...se sei sicuro e spedito...l'esame non dura molto..
reverendo
- Nadph ossidasi (facile facile, niente di particolare)
- Mieloperossidasi (facile anche questa, il composto 3 però rimane un mistero)
- Catalasi (facile anche questa )
- Sintesi dell'Eme (ancora più facile !!!!!!!)
in tutto ciò la prima parte mi ha interrogato la Ciriolo e non ho disegnato nulla, anche se gli ho detto per filo e per segno ogni coordinazione e ogni intermedio di reazione (quindi come se l'avessi disegnati), poi con l'arrivo della Rossi ho disegnato la sintesi dell'ALA e basta.
Aeris
Mi hanno chiesto citocromo P450: chi è, cosa fa, da chi e come riceve gli equivalenti di riduzione (quindi differenza tra il sistema microsomiale e quello mitocondriale), quali sono le classi più attive nel metabolismo degli xenobiotici, e ciclo catalitico. Io ho disegnato la figura che si vede nelle lezioni dalla Rossi, ma ho scoperto in sede di esame che preferiscono quella che sta nelle lezioni della Ciriolo (sta messa quando parlano della P450 come fonte di specie reattive) , in pratica volevano sapere del perferrile. Lì mi sono leggermente persa, io ho detto che esce prima l'acqua dal sito catalitico, e loro mi hanno detto di no. Poi con gli altri, rivedendo la figura, abbiamo visto che invece era come ho detto io. Ma vabbè.
La seconda domanda è stata la glutaredossina: mi sono leggermente impicciata, perché invece di dire che reagisce con le perossidasi generiche, ho detto che reagiva con i perossidi, e mi hanno dovuto un attimo aiutare a ragionare per dire la cosa corretta. In più ho detto che è coinvolta anche nel sistema di ripristino della ribonucleotide reduttasi, e di questo sistema di trasporto ho descritto tutti passaggi.
A parte il ciclo catalitico del P450, che è molto semplice visto che il substrato si indica come S, non ho dovuto disegnare nulla XDDD Mi ha detto veramente c**o.
Misa
- ruolo del citocromo P450.
- Sintesi degli ormoni steroidei, TUTTI
- caratteristica degli estroni (ovvero l'aromatasi)
- altro metabolismo in cui è coinvolto il colesterolo: ovvero la vitamina D
- Lisil ossidasi (vi consiglio di spiegare la sintesi del collagene, sono rimaste molto colpite)
In tutto ciò ho cercato di collegare più cose possibili, spiegando anche la particolarità della lisil ossidasi, ovvero che usa il rame solo per formare l'LTQ, così come la Ribonucleotide Reduttasi usa il Fe....da qui mi hanno chiesto infatti i vari tipi di Cu.
Insomma apprezzano moltissimo i collegamenti.
Telumehtar
A me la Ciriolo ha chiesto tutta la storia del glutatione (formula, perossidasi e reduttasi) comrpesa la biosintesi che NON ha fatto.
La Rossi mi ha chiesto tutta la storia della metaemoglobina, G6DP e via dicendo
&mi
La Ciriolo mi ha chiesto proteasi a serina (disegnare meccanismo ovviamente) e i vari sistemi degradativi in generale... la rossi IRP regolazione del Fe e le varie proteine regolate tramite le IRP IRE
Fafa3
1)le caspasi
con tutti i dettagli che si possono sapere
2)le proteine che ossidano il ferro ( ceruloplasmina , epcidina )
sempre con dettagli di struttura,dove si formano etc.
L'esame di drug design si svolge mediante una presentazione ed un orale finale fatti insieme.
La materia verte sulla progettazione dei farmaci, la farmacodinamica, la farmacocinetica, lo screening e tanto altro.
L'esame consiste soprattutto nella presentazione che avrà una parte prettamente biologica ed una farmacologica. Gli articoli vengono dati dalle prof su richiesta e sono almeno 4 o più. Di solito la durata media consigliata per la presentazione è di 25 minuti. Durante la presentazione le prof possono interrompere per fare qualche domanda inerente (si tratta cmq sempre di cose fatte a lezione) e dopo la presentazione vengono fatte altre domande varie sul corso. La durata dell'esame è quindi molto lunga e tra interruzioni e domande si arriva anche a 45 minuti o più a persona.
Prima di preparare la presentazione e studiare gli articoli è bene aver studiato la teoria altrimenti sulla parte farmacologica non si capisce nulla. Per la parte teorica 2-3 settimane di studio sono sufficienti. I voti sono alti anche se l'esame è piuttosto complesso, soprattutto quando iniziano a fare domande molte correlate alla chimica (quindi chi ha delle buone basi di organica è avvantaggiato).
Alcune domande che sono capitate:
-Reazioni di fase 2 del metabolismo
-Modelli dell'interazione tra recettore e ligando (lock and key, fit indotto ed equilibrio tra stati conformazionali)
-Isomeri conformazionali
-Ki e EC50
-Saggi
-Qualcosa sulla SAR (meglio ripassare i concetti di base di chimica organica! Es. sapere eteri, esteri, carbossili, idrossili ecc)
-Inibitori reversibili ed irreversibili con esempi
-Inibitori competitivi e non competitivi
-Agonisti, antagonisti, agonisti inversi
-Bioisoisteria
-Cosa si intende per docking
-Modello del farmacoforo, cosa è e come si costruisce
Per le slide dell'anno 2009/2010 andate a questo link: www.mediafire.com/file/tnky1fji15l/Slide_DD.zip
Lo studio delle prof sta al C4T:
via della ricerca scientifica snc
Edificio PP1
tel. 06 72 59 40 29
Per arrivare bisogna entrare nell'edificio pp1 di ingegneria (non quello delle esercitazioni!) dall'ingresso di fronte al ponte. Entrati dentro si gira a destro e la porta del c4t sta in fondo al corridoio sulla destra.
Le email delle prof sono:
[email protected]
[email protected]
Edited by starkeeper - 29/6/2010, 20:07. -
starkeeper.
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Ragazzi se postate qualche altro commento o domande fatte le aggiungo.
Spero che sia andata bene anche a voi.. -
nickutentenonancorapreso.
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Io ho trovato l'esame vagamente ostico. Probabilmente è perchè, non toccando più la chimica, in senso lato, dal primo anno della triennale, molte nozioni sono più stantie dell'acqua di uno stagno per il sottoscritto.
Alla fine, in media, l'interrogazione è stata ampiamente più lunga dei 45 minuti (abbiamo iniziato alle dieci e quaranta circa, io ho finito alle due meno un quarto, ed ero il terzo...).
Insistono molto su isosteria e bioisosteria, proprietà chimiche dei vari gruppi e possibilità di sostituirli con altri. Per quanto a volte tendano a guidarti nella risposta, spesso bisogna ragionarci sopra e "faticare".
Il mio consiglio spassionato inoltre è di andarsi a riguardare, per quel che riguarda la cinetica enzimatica, i testi di biochimica (lehninger docet), perchè sulle slide è un pochino troppo sintetico.
Tirando le somme, non ci si porta certo il voto da casa.
P.S.: in questa mattinata, un 30l e due 28.. -
starkeeper.
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Grazie per le aggiunte Alessio. Si, certe domande chimiche non sono banali.
Ma ha chiesto anche cinetica enzimatica? Altre domande che ricordi che le aggiungo alla lista?. -
nickutentenonancorapreso.
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Inibitori competitivi e non competitivi, antagonisti, agonisti, agonisti inversi. Cosa si intende per docking...altro non mi viene ora come ora. . -
tignosa.
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l'esame non è da sottovalutare...io personalmente ho iniziato alle 14 e 30 e sono uscita alle 16 ghghgh mi hanno fatto parecchie domande sulla presentazione (anche biologiche)...domande di chimica e sulla farmacocinetica...mi hanno chiesto il rational design, la sviluppabilità di un farmaco e l'iter per la messa in commercio di un farmaco...differenza tra lead ed hit, e l'HCS e il PDB.
insomma cè da studiare..sopratt le parti di chimica bioisosteria isosteria..importati i concetti di acidità basicità donatori e accettori di legami ad idrogeno.
buono studio
dimenticavo: anche le differenze tra SAR e QSAR e 3DQSAR
(loro nn lhanno fatta a lezione ..ce l'avevo sulla presentazione)
. -
Drssadido.
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Provo a darti qualche informazione:
allora, l’ordine di chiamata è l’ordine di prenotazione o cmq l’ordine che si vuole, loro non fanno problemi su chi vuole andare prima o dopo..in genere dividono in gruppi tra mattina e pomeriggio o tra un giorno e il successivo , perché la durata d’esame come le domande sono un pochino un’incognita nel senso che le domande generalmente vertono sul programma delle lezioni eccetto che per alcuni argomenti che in particolare la ciriolo chiede e che non si sa quando li abbia spiegati, tipo la biosintesi e la struttura del GSH, apoptosi, ruolo cortisolo nella gluconeogenesi o altre domande più di endocrinologia che di biochimica…
cmq per fortuna che la gran parte delle domande verte su:
ossido nitrico sintasi ( con la reazione stechiometrica in dettaglio), caspasi, biosintesi e catabolismo dell’eme, glutatione per ossidasi, caspasi, selenio proteine e quindi selenio cisteina, tioredossina, glutatione reduttasi, ribonucleotide reduttasi, sintesi cortisolo…
insomma l’esame con un po’ di fortuna è fattibile xkè non è come la triennale ,solo che i voti, almeno da quello che ho potuto constatare di persona e da altri non sono molto alti… per capirci 24, 25 ,27
…forse la domanda più fortunata da quello che ho sentito è la biosintesi dell’eme…perché su gli altri argomenti la prof ( mi riferisco alla ciriolo) può prendere strade che non sono propriamente argomenti precisi ed esclusivi sul programma
Però nonostante ciò l’esame è fattibile e le dispense sul vostro sito sono ampiamente sufficienti al superamento dell’esame…colgo l’occasione per ringraziare di cuore gli autori degli appunti soprattutto per la loro discorsività e per come sono organizzati.
Vista la difficoltà della materia mi hanno permesso di studiare in un tempo breve (o cmq relativamente breve, perché con meno di un mese credo sia difficile prepararlo , anche solo per il fatto che ci vuole tempo per memorizzare)…quindi grazie, grazie ancora perché senza il vostro aiuto ci avrei messo molto ma molto di più!!
PS. le domande quindi sono generiche e per ogni enzima vertono sui meccanismi catalitici, cioè ad esempio se chiede la NOS occorre scrivere il meccanismo catalitico delle slide con tutti i vari intermedi di reazione, spiegandoli, spiegando i passaggi di elettroni, poi chiede la stechiometria di reazione che non è scritta sugli appunti ma se si sa l'argomento si può ricavare con facilità.
spero di esssere stata esauriente!. -
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ciao ragazzi, io ho fatto ieri proteine... allora... interrogano entrambe le prof insieme, quindi una sorta di fuoco incrociato... mi hanno chiesto le proteasi a serina: attivazione, meccanismo catalitico, dove agiscono, addirittura hanno sconfinato chiedendomi il pH dello stomaco, perchè è acido e cosa collega il pancreas allo stomaco...bah... lì per lì non ti ricordi più nulla... poi mi hanno chiesto le catalasi, i tre tipi, le reazioni in breve che catalizzano ( senza disegnare il meccanismo catalitico vero e proprio e meno male perchè era l'UNICO che non sapevo,grrrrr), la localizzazione delle catalasi e per finire una visione generale degli enzimi che producono acqua ossigenata. durata più o meno 30-35 minuti. mi hanno messo 24 come la ragazza che l'ha fatto prima di me, ma ci hanno interrogate nello studio vero e proprio quindi non ho sentito le sue domande e ad esame fatto sono corsa via... . -
starkeeper.
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Nel mio caso mi hanno chiesto proteasi a cys e poi emeritrina e emocianina. E' andato bene.
Cmq ho notato che talvolta sparano domande assurde (non nel mio caso) e quindi i voti non sono alti.
Ad esempio ad un collega hanno chiesto l'intorno dei nucleotidi che serve a riconoscere un codone di stop come un codone per la selenio cisteina! Cosa mai fatta e che non so dove si possa trovare!
Cmq di solito ai primi che interrogano le domande sono normali, poi iniziano con domande strane..
La cosa importante è mostrarsi sicuri, fare un bel discorso con più collegamenti possibili (anche ad altre materie quando capita di argomenti dove si accenna a cose fatte ad altre materie, esempio la presentazione antigenica nel mio caso dato che parlavo di catepsine), disegnare se sapete disegnare bene le cose che dite e sperare che non capitino domande su cose non fatte.
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questoragazzomistupisceproprio.
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CITAZIONE (starkeeper @ 5/3/2010, 12:22)Ad esempio ad un collega hanno chiesto l'intorno dei nucleotidi che serve a riconoscere un codone di stop come un codone per la selenio cisteina! Cosa mai fatta e che non so dove si possa trovare!
Il fortunato sarei io!!! I risultato per sta stronzata è stao un bel 26 con anche la presa per il culo della Ciriolo! sono soddisfazioni! Il mio commento finisce qui sennò poi dovrei essere bannato
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lord87.
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Quanti ne sono rimasti da interrogare martedì? ... davvero assurda la domanda sull'intorno nucleotidico, non capisco come le vengano in mente certe cose! . -
Sophy86.
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Mauro mi dispiace proprio, ti è capitata la classica domanda che sa solo lei...poi ti ha pure preso in giro: bè quando ho accettato il 21 a biochimica mi ha chiesto come facevamo ad essere così contenti di voti così bassi...io avrei firmato con il sangue! . -
questoragazzomistupisceproprio.
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CITAZIONE (lord87 @ 7/3/2010, 15:51)non capisco come le vengano in mente certe cose!
io un'idea ce l'avrei!CITAZIONE (Sophy86 @ 7/3/2010, 19:15)Mauro mi dispiace proprio, ti è capitata la classica domanda che sa solo lei...poi ti ha pure preso in giro: bè quando ho accettato il 21 a biochimica mi ha chiesto come facevamo ad essere così contenti di voti così bassi...io avrei firmato con il sangue!
a me ha detto " hai finito gli esami adesso vatti a sbronzare" e io le ho risposto "bhe per così poco non c'è bisogno". -
Sophy86.
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Non so chi dei due abbia avuto più spirito, ma peché si era inacidita tanto?
Io oggi le ho strappato un sorriso...mitica...perché le ho detto che la gente con la porfiria ha comportamenti strani e quando mi sono messa a parlare dei vampiri ha riso ancora di più!
Domande:
1) Il selenio, come entra, come è conservato e come viene inserito nelle selenio proteine...poi l'intorno dello stop che viene letto come inserimento della Selenio cisteina è semplicemente la sequenza Secys, lei vuole sentire questo...a saperlo che era solo l'acronimo!!!
Di conseguenza Glutatione perossidasi (nel caso vi chieda la localizzazione non è solo nel citosol e mitocondrio, ma una anche una con una seq di inserimento nella mebrana plasmatica ed è specifica per i lipidi)
Da ultimo la tioredossina reduttasi, che si trova nel nucleo, come la ribonucleotide reduttasi...di entrambe il meccanismo, ma quello della tioredox red non scritto.
2) Sintesi dell'eme (disegnata fino al porfirinogeno)e malattie associate a disfunzioni di questo pathway
(oggi un pò li ha interrogati la ciriolo da sola)
Buon divertimento!
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starkeeper.
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CITAZIONEsemplicemente la sequenza Secys
Ma LoL....
Metabolismo e drug designCiriolo e Topai - 7 CFU |